Все белки являются ферментами

Состояние отпатрулирована. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом , при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс.

Дорогие читатели! Наши статьи рассказывают о типовых способах решения проблем со здоровьем, но каждый случай носит уникальный характер.

Если вы хотите узнать, как решить именно Вашу проблему - начните с программы похудания. Это быстро, недорого и очень эффективно!


Узнать детали

Биологические функции белков. Белки как ферменты

В природе существуют особые вещества белковой природы, одинаково успешно функционирующие как в живой клетке, так и за её пределами. Это ферменты. С их помощью организм переваривает пищу, выращивает и разрушает клетки, благодаря им эффективно работают все системы нашего организма и, в первую очередь, центральная нервная система.

Без ферментов в мире не существовало бы йогурта, кефира, сыра, брынзы, кваса, готовых каш, детского питания. Из чего состоят и как устроены эти биокатализаторы, недавно ставшие верными помощниками биотехнологов, как их отличают друг от друга, как они облегчают нашу жизнь, об этом вы узнаете из этого урока.

Ферменты — это белковые молекулы, которые синтезируются живыми клетками. В каждой клетке насчитывается более сотни различных ферментов. Роль ферментов в клетке колоссальна. С их помощью химические реакции идут с высокой скоростью, при температуре, подходящей для данного организма. То есть ферменты — это биологические катализаторы , которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивают её скорость.

Как катализаторы они не изменяют направление реакции и не расходуются в процессе реакции. Ферменты - биокатализаторы — вещества, увеличивающие скорость химических реакций. Без ферментов все реакции в живых организмах протекали бы очень медленно и не могли бы поддерживать его жизнеспособность.

Наглядный пример работы ферментов — сладковатый вкус во рту, который появляется при пережевывании продуктов, содержащих крахмал например, риса или картофеля. Появление сладкого вкуса связано с работой фермента амилазы, которая присутствует в слюне и расщепляет крахмал рис. Крахмал является полисахаридом, и сам по себе безвкусный, но продукты расщепления крахмала моносахариды с меньшей молекулярной массой декстрины, мальтоза, глюкоза сладкие на вкус. Все ферменты — глобулярные белки с третичной или четвертичной структурой.

Ферменты могут быть простыми, состоящими только из белка, и сложными. Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой части белковая часть — апофермент , а добавочная небелковая — кофермент. В качестве кофермента могут выступать витамины — E, K, B групп рис. Фермент взаимодействует с субстратом, не всей молекулой, а отдельной её частью — т. Фермент взаимодействует с субстратом и образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс. По завершении реакции, фермент-субстратный комплекс распадается на продукты и фермент.

Фермент в итоге не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до неё, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата рис. На рисунке 3 представлен механизм работы фермента, в частности, образования пептидной связи между молекулами аминокислот. Две аминокислоты взаимодействуют между собой в активном центре фермента, между ними образуется пептидная связь.

Новое вещество дипептид покидает активный центр фермента, поскольку оно по своей структуре не соответствует этому центру. Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой специфичностью, т. В году Э. Фишер предположил, что эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, которая точно соответствует форме молекулы субстрата. Гипотеза гласит: субстрат подходит к ферменту, как ключ подходит к замку.

Избирательность действия фермента связана со строением его активного центра рис. Гипотеза взаимодействия фермента и субстрата по принципу ключ-замок Э. В первую очередь, на активность фермента влияет температура. С повышением температуры скорость химической реакции возрастает. Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность фермента — оптимальная.

За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует см. В наше время для длительного хранения продуктов широко используют способ быстрого замораживания.

Оно останавливает рост и развитие микроорганизмов, а также инактивирует ферменты, находящиеся внутри микроорганизмов, и предотвращает разложение продуктов питания. Кроме этого, активность ферментов зависит ещё от pH среды кислотности — то есть показателя концентрации ионов водорода.

В большинстве случаев, ферменты работают при нейтральном pH, т. Но существуют ферменты, которые работают либо в кислой и сильнокислой, либо в щелочной и сильнощелочной среде. Например, один из таких ферментов — пепсин, он находится у нас с вами в желудке, работает в сильнокислой среде и расщепляет белки. Поскольку в желудке среда достаточно кислая, 1,5 — 2 pH, то этот фермент работает при сильнокислой среде.

Ферменты подвержены действию активаторов и ингибиторов. Некоторые ионы, например, ионы металлов Mg, Mn, Zn активируют ферменты. Другие же ионы к ним относятся ионы тяжелых металлов, а именно Hg, Pb, Cd , наоборот, подавляют активность ферментов, денатурируют их белки. В году была предложена систематическая классификация ферментов на 6 групп. Но названия ферментов оказались очень длинными и трудными в произношении, поэтому ферменты принято сейчас именовать с помощью рабочих названий.

Например, если вещество — лактоза , то есть молочный сахар, то лактаза — это фермент который его преобразует. Если сахароза обыкновенный сахар , то фермент, который его расщепляет, — сахараза. Соответственно, ферменты, которые расщепляют протеины , носят название протеиназы.

Ферменты применяются практически во всех областях человеческой деятельности, и такое широкое применение, в первую очередь, связано с тем, что они сохраняют свои уникальные свойства вне живых клеток.

Ферменты групп амилаз, протеаз и липаз применяются в медицине. Они расщепляют крахмал, белки и жиры. Все эти ферменты, как правило, входят в состав комбинированных препаратов, таких как фестал и панзинорм, и используются, в первую очередь, для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта рис. Такие ферменты как амилаза расщепляют крахмал и поэтому широко используются в пищевой промышленности.

В пищевой промышленности используется протеиназа, расщепляющая белки, и липазы, расщепляющие жиры. Ферменты амилазы используются в хлебопечении, виноделии и пивоварении см. Ферменты широко используются в косметической промышленности, входят в состав кремов, некоторые ферменты входят в состав стиральных порошков. Энзимопатология — область энзимологии, которая изучает связь между болезнью и недостаточным синтезом, или отсутствием синтеза какого-либо фермента. Например, причиной наследственного заболевания — фенилкетонурии , которое сопровождается расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение фенилаланина в тирозин.

В результате в организме накапливаются токсические вещества. Новорожденный ребенок выглядит здоровым, а первые симптомы фенилкетонурии проявляются в возрасте от двух до шести месяцев. Это выраженная вялость, отсутствие интереса к окружающему миру, повышенная раздражительность, а также беспокойство и рвота.

Во втором полугодии жизни у ребенка выражено отставание в психическом развитии. При своевременной диагностике патологических изменений можно избежать, если с момента рождения до наступления полового созревания ограничить поступление фенилаланина с пищей. На этом уроке мы с вами выяснили, что ферменты используются в различных областях человеческой деятельности.

Они широко используются в пищевой промышленности, в медицине, в косметике и бытовой химии. Например, в стиральные порошки добавляют амилазу , которая расщепляет крахмал, протеазы , расщепляющие белки или белковые загрязнения, и липазы , очищающие ткани от жира и масла. Как правило, в состав стирального порошка входит комбинация этих ферментов, то есть ферментные препараты усиливают действие друг друга. Сегодня наиболее изученными ферментами являются протеазы и амилазы.

Липазы не всегда стабильны по качеству. Их разработкой занимаются только 10 лет, а амилаза и протеаза существуют на рынке уже более полувека. Сегодня эти две категории ферментов очень хорошо изучены и дают прекрасные результаты, чего пока что нельзя сказать о липазах. Липазы полностью справляются с загрязнениями только после двух-трех стирок, а протеазы и амилазы — за одну. Ферменты были открыты при изучении процессов брожения. Представления о том, что химические процессы внутри живых организмов протекают под действием каких-то особенных веществ, возникло более лет назад.

Пастер ошибочно считал, что ферменты неотделимы от живых клеток. Другой ученый, Эдуард Бухнер, доказал, что в водных экстрактах живых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт. Именно его открытие дало начало новой науке — энзимологии. Успехи энзимологии во второй половине XX века привели к тому, что в настоящее время выделено и очищено более ферментов, которые используются в различных отраслях человеческой деятельности.

Интернет-портал Biochemistry. Биология Источник. Интернет-портал Chem. Общая биология. Ижевский, О. Корнилова, Т. Лощилина и др. Беляев Д. Биология класс. Базовый уровень. Биология 11 класс. Захаров, С. Мамонтов, Н.

Регистрация Вход.

Белки-ферменты

Состояние отпатрулирована. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом , при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств.

Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс. Так, белки- ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет , поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток , при иммунном ответе и в клеточном цикле. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей , соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце х годов [2] [3] , за что в году они получили Нобелевскую премию по химии. Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана де Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать денатурировать под воздействием нагревания или кислот.

В начале XIX века уже были получены некоторые сведения об элементарном составе белков, было известно, что при гидролизе белков образуются аминокислоты. Некоторые из этих аминокислот например глицин и лейцин уже были охарактеризованы. Голландский химик Геррит Мульдер на основе анализа химического состава белков выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу.

В году Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов , он после нескольких уточнений пришёл к выводу, что минимальная структурная единица белка обладает следующим составом: C 40 H 62 N 10 O Согласно представлениям Мульдера, каждый белок состоит из нескольких протеинных единиц, серы и фосфора.

Например, он предложил записывать формулу фибрина как 10PrSP. По мере накопления новых данных о белках теория протеина стала подвергаться критике, но, несмотря на это, до конца х всё ещё считалась общепризнанной. К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав белков.

В конце х гг. Данилевский отметил существование пептидных групп CO—NH в молекуле белка [6] [7]. В году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков [8]. В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями.

Он же осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка и объяснил явление протеолиза. Сложность выделения чистых белков затрудняла их изучение.

В конце х годов компания Armour Hot Dog Co. Позднее Уолтер Каузман , опираясь на работы Кая Линнерстрём-Ланга , внёс весомый вклад в понимание законов образования третичной структуры белков и роли в этом процессе гидрофобных взаимодействий.

В году Банк данных о белках Protein Data Bank содержал около 87 структур белков [15]. В XXI веке исследование белков перешло на качественно новый уровень, когда исследуются не только индивидуальные очищенные белки, но и одновременное изменение количества и посттрансляционных модификаций большого числа белков отдельных клеток , тканей или целых организмов.

Эта область биохимии называется протеомикой. С помощью методов биоинформатики стало возможно не только обработать данные рентгеноструктурного анализа , но и предсказать структуру белка, основываясь на его аминокислотной последовательности. В настоящее время криоэлектронная микроскопия крупных белковых комплексов и предсказание пространственных структур белковых доменов с помощью компьютерных программ приближаются к атомарной точности [16].

Белки дрожжей , в среднем, состоят из аминокислотных остатков и имеют молекулярную массу 53 кДа. Титин камбаловидной мышцы лат. Для определения молекулярной массы белков применяют такие методы, как гель-фильтрация , электрофорез в полиакриламидном геле , масс-спектрометрический анализ , седиментационный анализ и другие [18].

В изоэлектрической точке гидратация и растворимость белка минимальны. Значение pI данного белка также может меняться в зависимости от ионной силы и типа буферного раствора , в котором он находится, так как нейтральные соли влияют на степень ионизации химических группировок белка.

Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами за счёт электростатического взаимодействия с фосфатными группами , часто являются основными белками. Примером таких белков служат гистоны и протамины. Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами , к ним относятся белки крови и молока.

Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора [18]. Белки также делятся на гидрофильные водорастворимые и гидрофобные водоотталкивающие. К гидрофильным относится большинство белков цитоплазмы , ядра и межклеточного вещества , в том числе нерастворимые кератин и фиброин. Как правило, белки достаточно стабильны в тех условиях температура, pH и др. Резкое изменение этих условий приводит к денатурации белка.

В зависимости от природы денатурирующего агента выделяют механическую сильное перемешивание или встряхивание , физическую нагревание, охлаждение, облучение, обработка ультразвуком и химическую кислоты и щёлочи , поверхностно-активные вещества , мочевина денатурацию [18]. Денатурация белка может быть полной или частичной, обратимой или необратимой.

Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения водорастворимых белков с помощью солей аммония метод высаливания , и этот метод используется как способ их очистки [22]. Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. При синтезе белка на рибосоме первым N-концевым аминокислотным остатком обычно является остаток метионина , а последующие остатки присоединяются к C-концу предыдущего.

Линдстрём-Ланг предложил выделять 4 уровня структурной организации белков: первичную , вторичную , третичную и четвертичную структуры.

Хотя такое деление несколько устарело, им продолжают пользоваться [4]. Первичная структура последовательность аминокислотных остатков полипептида определяется структурой его гена и генетическим кодом , а структуры более высоких порядков формируются в процессе сворачивания белка [23]. Хотя пространственная структура белка в целом определяется его аминокислотной последовательностью, она является довольно лабильной и может зависеть от внешних условий, поэтому более правильно говорить о предпочтительной или наиболее энергетически выгодной конформации белка [4].

Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.

Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка [24]. По степени гомологии сходства аминокислотных последовательностей белков разных организмов можно оценивать эволюционное расстояние между таксонами , к которым принадлежат эти организмы. Первичную структуру белка можно определить методами секвенирования белков или по первичной структуре его мРНК , используя таблицу генетического кода. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков [23] :.

Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:. Рассмотрим для примера один из характерных мотивов строения белков.

Известно, что мотивы укладки являются довольно консервативными и встречаются в белках, которые не имеют ни функциональных, ни эволюционных связей. Для определения пространственной структуры белка применяют методы рентгеноструктурного анализа, ядерного магнитного резонанса и некоторые виды микроскопии. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру.

В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Простые белки состоят только из полипептидных цепей, сложные белки содержат также неаминокислотные, или простетические , группы. В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы [20] :. В пользу другой гипотезы, о жидкообразных свойствах белков в процессах внутриглобулярных движений модель ограниченной прыжковой или непрерывной диффузии , свидетельствуют эксперименты по рассеянию нейтронов [36] , мёссбауэровской спектроскопии [37] [38].

Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах. Каждый белок состоит из уникальной последовательности аминокислотных остатков, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена, кодирующего данный белок. Генетический код представляет собой способ перевода нуклеотидной последовательности ДНК через РНК в аминокислотную последовательность полипептидной цепи. Этот код определяет соответствие трёхнуклеотидных участков РНК, называемых кодонами , и определённых аминокислот, которые включаются в состав белка: последовательность нуклеотидов АУГ, например, соответствует метионину.

Поскольку ДНК состоит из четырёх типов нуклеотидов , то общее число возможных кодонов равно 64; а так как в белках используется 20 аминокислот, то многие аминокислоты определяются более чем одним кодоном. Три кодона являются незначащими: они служат сигналами остановки синтеза полипептидной цепи и называются терминаторными кодонами , или стоп-кодонами [39]. Процесс синтеза полипептидной цепи рибосомой на матрице мРНК называется трансляцией [39]. Рибосомный синтез белков принципиально одинаков у прокариот и эукариот , но различается в некоторых деталях.

Так, мРНК прокариот может считываться рибосомами в аминокислотную последовательность белков сразу после транскрипции или даже до её завершения [40]. У эукариот же первичный транскрипт сначала должен пройти серию модификаций и переместиться в цитоплазму к месту локализации рибосом , прежде чем может начаться трансляция. Скорость синтеза белков выше у прокариот и может достигать 20 аминокислот в секунду [41]. Участок тРНК, который называется антикодоном, может комплементарно спариваться с кодоном мРНК, обеспечивая тем самым включение присоединённого к тРНК аминокислотного остатка в полипептидную цепь в соответствии с генетическим кодом.

Во время начальной стадии трансляции, инициации, инициаторный обычно метиониновый кодон узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициации присоединена аминоацилированная метиониновая тРНК. Образование пептидной связи между последним аминокислотным остатком растущего пептида и аминокислотным остатком, присоединённым к тРНК, катализируется рибосомальной РНК рРНК , образующей пептидилтрансферазный центр рибосомы. Этот центр позиционирует атомы азота и углерода в положении, благоприятном для прохождения реакции.

Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют связь между последней тРНК и полипептидной цепью, прекращая её синтез. В рибосомах белки всегда синтезируются от N- к C-концу [39]. У низших грибов и некоторых бактерий известен дополнительный нерибосомный, или мультиферментный способ биосинтеза пептидов, как правило, небольших и необычной структуры.

Синтез этих пептидов, обычно вторичных метаболитов , осуществляется высокомолекулярным белковым комплексом, NRS-синтазой, без непосредственного участия рибосом. NRS-синтаза обычно состоит из нескольких доменов или отдельных белков, осуществляющих селекцию аминокислот, образование пептидной связи и высвобождение синтезированного пептида. Вместе эти домены составляют модуль. Каждый модуль обеспечивает включение одной аминокислоты в синтезируемый пептид.

NRS-синтазы, таким образом, могут состоять из одного или более модулей. Иногда в состав этих комплексов входит домен, способный изомеризовать L-аминокислоты нормальная форма в D-форму [42] [43]. Короткие белки могут быть синтезированы химическим путём с использованием методов органического синтеза , например, химического лигирования [44]. Чаще всего химический синтез пептида происходит в направлении от C-конца к N-концу, в противоположность биосинтезу на рибосомах.

Кроме того, этот способ также используется для получения ингибиторов некоторых ферментов [45].

Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов

Какова общая роль ферментов? Направление, регуляция обмена веществ путем ускорения химических реакций. В целом известно, что ферменты являются катализаторами, ускорителями реакций. Все ферменты — белки, но не все белки ферменты! Роль ферментов могут выполнять и РНК. Впервые ферменты уреазу, расщепляющую мочевину в кристаллической форме выделил американский химик Джеймс Самнер в году. Образование или распадение каких-либо химических связей под действием фермента предваряет создание фермент-субстратного комплекса.

Пример субстрата — белки пищи человека. Пример фермента — белок пепсин. При соединении субстрата с ферментом как раз и образуется фермент-субстратный комплекс белки пищи с белком пепсином. Далее субстрат превращается в продукт аминокислоты, до которых расщепились белки пищи , поэтому в результате реакции остаются фермент и продукт.

Регуляторный центр поддерживает специфическую конфигурацию фермента. Конфигурация фермента связана с третичной и четвертичной структурой белка. Регуляторный центр может изменять конфигурацию белка для быстрого соединения с субстратом. Двухкомпонентные ферменты имеют белковую часть апофермент , а также небелковые включения кофермент.

Коферменты — это витамины, ионы металлов. По сути, витамины активируют ферменты. Специфичность, избирательность действия. Например, липаза расщепляет жиры, амилаза — крахмал, трасферазы осуществляют перенос химических групп с одной молекулы на другую, оксидоредуктазы — перенос электронов при окислении одних веществ и восстановлении других.

Фермент не расходуется, каждая молекула может осуществлять до нескольких миллионов операций в минуту. Каталитическая активность ферментов в несколько раз выше, чем у неорганических катализаторов. Повышение концентрации ионов водорода как и температуры сначала усиливает активность ферментов, затем понижает ее.

Действительно, при достижении высокого порога рН не многие ферменты могут работать. При повышении водородного показателя до редкие ферменты могут функционировать, например, таким ферментом является пепсин желудка. От температуры среды большинство ферментов человека активны в интервале от 30 до 40 градусов, при 0 активность замирает.

От уровня реакции среды — рН. Так, пепсин действует исключительно в кислой желудочной среде при рН , трипсин при рН. Ферменты в целом предпочитают слабощелочную среду. Активаторами выступают различные неорганические вещества, например, ионы металлов.

Ингибиторы образуют с ферментом комплекс, лишенный ферментативной активности. Выделяют конкурентное ингибирование — в этом случае ингибитор не дает соединиться субстрату с ферментом. При неконкурентном ингибировании ингибитор просто нарушает конфигурацию фермента, в связи с чем фермент не способен соединиться с субстратом. Пример — синильная кислота, нейтрализующая дыхательный фермент цитохромоксидазу.

Денатурация фермента. Если изменяется структура белка при денатурации, подавляется активность фермента. При этом нарушается пространственная конфигурация активного центра. Многие гормоны — белки. Примеры — соматотропин синтезируется с помощью генной инженерии , тиреотропный гормон, либерины и статины гипоталамуса, инсулин, глюкагон.

Инсулин открывает клетку для глюкозы, его также научились получать с помощью генной инженерии. Однако не все гормоны — белки. Три- и тетрайодтиронин, адреналин, мелатонин являются производными аминокислот.

Они изменяют активность определенных ферментов. Каким образом это происходит? Например, присоединение к ферментам фосфатных групп. Это повышает или понижает активность ферментов. Понятно, что присоединение дополнительных химических группировок может изменить свойства ферментов. Другие гормоны усиливают синтез ферментов в клетках.

Например, существует группа белковых факторов роста, которые активируют ферменты синтеза ДНК перед делением клетки. В связи с этим клетка быстрее делится, растет, что особенно важно при ранениях, операциях.

Однако при избытке таких гормонов может произойти злокачественный рост. Причины его — изменения в структуре генов, ответственных за факторы роста. Мы можем сделать вывод, что один белки гормоны влияют на другие белки ферменты. Сократительные белки отвечают за следующие действия — биение жгутиков простейших, мерцание ресничек, движения мышц у животных, листьев у растений. Примеры таких белков — актин, миозин. Они связывают гормоны и несут их к клеткам-мишеням, где эти гормоны узнаются специальными рецепторами.

Например, белки мембран избирательно транспортируют сахара, аминокислоты, ионы. Гемоглобин транспортирует кислород и углекислый газ, трансферрин — ионы железа. Лимфоциты вырабатывают белки — иммуноглобулины антитела в ответ на антигены — чужеродные белки, полисахариды, полинуклеотиды и их комплексы в жидкой среде, в составе вирусов, бактерий. Интерфероны — противовирусные белки, способные активировать ферменты, которые расщепляют нуклеиновые кислоты вирусов.

Они также выделяются лейкоцитами. Интерфероны запускают синтез фермента, блокирующего аппарат синтеза вирусных белков. Растения выделяют ферменты, ускоряющие синтез защитных соединений — флавоноидов, терпенов, алкалоидов.

Некоторые ферменты растений разрушают покровы патогенных организмов, делают прочными покровы самих растений. Белки участвуют в образовании органелл. Из 1 грамма белков вырабатывается 17 кДж энергии, но только если углеводы и жиры закончились. Логин: Пароль: Запомнить меня Регистрация Забыли свой пароль? Войти как пользователь:. Войти как пользователь. Вы можете войти на сайт, если вы зарегистрированы на одном из этих сервисов:. Используйте вашу учетную запись Google для входа на сайт.

Используйте вашу учетную запись VKontakte для входа на сайт. Используйте вашу учетную запись на Facebook. Авторизуясь через соц. Заказать обратный звонок. Я ознакомлен и принимаю условия Согласия на обработку и использования моих персональных данных. Белки как ферменты. Строение фермента 1. Субстратный центр обеспечивает удержание субстрата. В активном центре идет реакция видоизменения субстрата. Состав ферментов 1. Однокомпонентные ферменты состоят только из белков. Свойства ферментов 1. Ферменты активны при определенных условиях среды.

Как кислотность влияет на ферменты? От чего зависит скорость ферментативных реакций? От концентрации солей. От концентрации субстрата. От концентрации фермента. Активаторы и ингибиторы ферментов 1. Что влияет на каталитическую активность ферментов? Белки — регуляторы биохимических процессов 1. Как гормоны влияют на организм? Двигательная функция белков Сократительные белки отвечают за следующие действия — биение жгутиков простейших, мерцание ресничек, движения мышц у животных, листьев у растений.

Белки — переносчики транспортные белки 1. Находятся в плазме крови, в мембранах, цитоплазме, в ядре. Белки — средства защиты организма 1. Строительная и энергетическая функция белков Белки участвуют в образовании органелл. Разнообразие структур белков. Статьи по теме.

ФЕРМЕНТЫ , органические вещества белковой природы, которые синтезируются в клетках и во много раз ускоряют протекающие в них реакции, не подвергаясь при этом химическим превращениям. Вещества, оказывающие подобное действие, существуют и в неживой природе и называются катализаторами.

В каждой живой клетке непрерывно происходят сотни биохимических реакций. В ходе этих реакций идут распад и окисление поступающих извне питательных веществ. Клетка использует энергию, полученную вследствие окисления питательных веществ; продукты их расщепления служат для синтеза необходимых клетке органических соединений.

Быстрое протекание таких биохимических реакций обеспечивают катализаторы ускорители реакции — ферменты. Почти все ферменты являются белками но не все белки — ферменты! В последние годы стало известно, что некоторые молекулы РНК имеют свойства ферментов. Представление о том, что ферменты — белки, утвердилось не сразу. Для этого нужно было научиться выделять их в высокоочищенной кристаллической форме.

Впервые фермент в такой форме выделил в году Дж. Этим ферментом была уреаза , которая катализирует расщепление мочевины. Потребовалось еще около 10 лет, в течение которых было получено еще несколько ферментов в кристаллической форме, чтобы представление о белковой природе ферментов стало доказанным и получило всеобщее признание.

Для названия большинства ферментов характерен суффикс -аза-, который чаще всего прибавляют к названию субстрата, с которым взаимодействует фермент.

Так, уреаза-фермент катализирует расщепление мочевины; глюкозофосфат аза катализирует отщепление фосфата от глукозофосфата. Каждый фермент обеспечивает одну или несколько реакций одного типа. Например, жиры в пищеварительном тракте а также внутри клетки расщепляется специальным ферментом — липазой, который не действует на полисахариды крахмал, гликоген или белки.

В свою очередь, фермент, расщепляющий крахмал или гликоген, -амилаза не действует на жиры. Каждая молекула фермента способна осуществлять от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в минуту. В ходе этих операций ферментный белок не расходуется. Он соединяется с реагирующими веществами, ускоряет их превращения и выходит из реакции неизменным. Известно более 2-х тысяч ферментов, и количество их продолжает увеличиваться. Все ферменты условно разделены на шесть групп по характеру реакций, которые они катализируют перенос химических групп с одной молекулы на другую; оксидоредуктозы обеспечивают перенос электронов при этом происходит окисление одного субстрата и восстановление другого.

Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделён на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группы таких ферментов составляют своего рода биохимический конвейер. Каждый фермент представляет собой своеобразную молекулярную машину. Благодаря определенной пространственной структуре молекулы ферментного белка и определенному расположению аминокислот в этом белке фермент узнает свой субстрат, присоединяет его и ускоряет его превращение.

Однако этим не исчерпываются свойства фермента. Если такого продукта слишком много, то активность самого начального фермента тормозится им, и наоборот, если продукта мало, то фермент активируется. Так регулируется множество биохимических процессов.

Это обратные связи, которые обеспечивают само регуляцию. Такие принципы лежат в основе современной техники, в создании автоматических устройств. Подобные же принципы используются во многих природных механизмах, в живой клетке.

Основные свойства и функции белков. Аминогруппа позволяет аминокислотам выступать в роли оснований и реагировать с кислотами. Благодаря этому аминокислоты и белки служат буферами, т. Сначала разрушается четвертичная структура самая слабая , затем третичная, вторичная и при наиболее жёстких условиях первичная. Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздаётся структура белка.

Такой процесс носит название ренатурации. Явление денатурации белка знакомо всем: каждый наблюдал, как прозрачное жидкое содержимое яйца после нагревания становится плотным и непрозрачным.

Свойство ренатурации широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления некоторых медицинских препаратов, например антибиотиков, для получения пищевых концентратов, сохраняющих длительное время в высушенном виде свои питательные свойства. Функции белков в клетке. Функция Пояснение Каталитическая Самый многообразный и наиболее специализированный класс белков — это ферменты.

Они отвечают за работу точно и гибко согласованной системы взаимозависимых химических реакций, в результате совместного протекания которых возможна жизнь Структурная Белки участвуют в формировании клеточных и внеклеточных структур, например, входят в состав клеточных мембран липопротеиды и гликопротеиды , волос кератин , сухожилий коллаген и др.

Двигательная Сократительные белки — актин и миозин — обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных Транспортная В клеточных мембранах присутствуют особые транспортные белки, способные связывать некоторые вещества, например, глюкозу, аминокислоты и переносить их внутрь клеток. Гемоглобин транспортирует кислород и частично углекислый газ Регуляторная Некоторые гормоны имеют белковую природу.

Например, инсулин , регулирующий уровень глюкозы в крови Защитная Иммуноглобулины или антитела обладают способностью распознавать проникшие в организм чужеродные белки или микроогранизмы и обезвреживать их. Фибриноген и протромбин участвуют в процессе свертывания крови и предохрняют организм от кровопотерь. Токсины также можно отнести к белкам, выполняющим защитную функцию Энергетическая При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии.

Запасающая Альбумин яиц и казеин молока — резервные белки животных Сигнальная В мембраны клеток встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды и передавать, таким образом, сигналы в клетку. Ферменты лат. Почти все биохимические реакции, протекающие в любом организме, катализируются соответствующими ферментами.

Вещество, на которое оказывает действие фермент, называется субстратом. Вещества, получающиеся в результате ферментативной реакции, называются продуктами реакции. Направляя и регулируя обмен веществ, ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности.

Классификация ферментов. Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя к названию субстрата суффикс -аза например, лактаза — фермент, участвующий в превращении лактозы. Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например по оптимальному pH щелочная фосфатаза или локализации в клетке мембранная АТФ-аза.

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов :. Строение и механизм действия ферментов. По химической природе ферменты — это глобулярные белки, состоящие либо только из аминокислот, либо в их состав входит небелковый компонент, называемый кофактором. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами например, ионы металлов , так и органическими например, гем гемоглобина. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют еще коферментами.

Роль коферментов часто играют витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть — активный центр. Это небольшой участок молекулы от 3 до 12 аминокислотных остатков , где происходит связывание субстрата или субстратов и образуется фермент-субстратный комплекс.

Свойства реакций ферментативного катализа. Строгая специфичность. Ферменты проявляют строгую специфичность, то есть один фермент катализирует только одну реакцию. Высокая скорость. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций.

Скорость ферментативных реакций зависит от ряда факторов. Большинство ферментов может работать при температуре от 0 о С до 40 о С. При более низкой температуре ферменты неактивны, при более высокой подвергаются денатурации. Поскольку белки в сухом состоянии денатурируют значительно медленнее, чем белки в растворенном виде, инактивирование ферментов в сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги.

Поэтому сухие споры бактерий или сухие семена могут выдержать нагревание до более высоких температур, чем те же споры или семена в увлажненном состоянии. Концентрация субстрата. При высокой концентрации субстрата и при постоянстве других факторов скорость ферментативной реакции пропорциональна концентрации фермента.

Скорость реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При этом происходит насыщение всех активных центров молекул фермента. Концентрация фермента. Катализ осуществляется всегда в условиях, когда концентрация фермента гораздо ниже концентрации субстрата.

Поэтому с возрастанием концентрации фермента растет и скорость ферментативной реакции. Активаторы и ингибиторы. Скорость работы некоторых ферментов регулируется особыми веществами — активаторами ускоряют реакцию и ингибиторами замедляют реакцию.

Эти вещества способны присоединяться к молекулам фермента и либо облегчать связывание активного центра молекулы фермента с субстратом, либо делать невозможным образование фермент-субстратного комплекса.

Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность. Существует два типа модификации: присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи и расщепление полипептидной цепи.

Следующая страница "Органические вещества клетки. Меню сайта. Главная страница. Информация о сайте. Живой организм. Что такое живой организм.

Наука о живой природе. Методы изучения природы. Увеличительные приборы. История микроскопа. Живые клетки. Химический состав клетки. Вещества и явления. Великие естествоиспытатели.

Многообразие живых организмов. Как развивалась жизнь на Земле. Разнообразие живого. Голосеменные растения. Жизнь на материках. Как человек появился на Земле. Как человек изменил Землю. Строение живых организмов. Отличие живого от неживого. Строение цветковых растений. Знакомство с рас-ным организмом. Корневые системы. Клеточное строение корня. Многообразие побегов. Внешнее строение. Клеточное строение листа.

Клеточное строение организмов. Устройство увеличит. Жизнедеятельность клетки. Царства Бактерии и Грибы. Строение и жиз-ть бактерий. Роль бактерий в природе. Общая характеристика грибов. Плесневые грибы и дрожжи. Разнообразие и значение растений. Многообразие водорослей. Многообразие голосеменных.

Как быстро выучить стихотворение наизусть? Запоминание стихов является стандартным заданием во многих школах. Как научится читать по диагонали? Скорость чтения зависит от скорости восприятия каждого отдельного слова в тексте. Как быстро и эффективно исправить почерк? Люди часто предполагают, что каллиграфия и почерк являются синонимами, но это не так. Как научится говорить грамотно и правильно? Общение на хорошем, уверенном и естественном русском языке является достижимой целью.

Ваш ответ Отображаемое имя по желанию : Отправить мне письмо на это адрес если мой ответ выбран или прокомментирован: Отправить мне письмо если мой ответ выбран или прокомментирован Конфиденциальность: Ваш электронный адрес будет использоваться только для отправки уведомлений. Чтобы избежать проверки в будущем, пожалуйста войдите или зарегистрируйтесь. Белки — органические соединения, мономером которых является аминокислота.

Белки выполняют множество функций в организме, одна из которых — ферментативная. То есть часть белков являются ферментами.

Все ферменты — белки. Но есть и другие белки, выполняющие другие функции. Поэтому не все белки — ферменты. Обучайтесь и развивайтесь всесторонне вместе с нами, делитесь знаниями и накопленным опытом, расширяйте границы знаний и ваших умений. Все категории экономические 42, гуманитарные 33, юридические 17, школьный раздел , разное 16, Отправить мне письмо на это адрес если мой ответ выбран или прокомментирован: Отправить мне письмо если мой ответ выбран или прокомментирован.

Конфиденциальность: Ваш электронный адрес будет использоваться только для отправки уведомлений. Ответить Отмена.

ВИДЕО ПО ТЕМЕ: Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов. Видеоурок по биологии 10 класс

Комментариев: 1

  1. Нет комментариев.